Стремление к инновационным ингредиентам, которые улучшают пищевые продукты и отвечают меняющимся требованиям потребителей, является постоянной движущей силой в пищевой промышленности. Среди них ферменты играют ключевую роль, а бета-галактозидаза выделяется своей важнейшей функцией в гидролизе лактозы и синтезе полезных пребиотиков. Последние достижения в производстве рекомбинантных белков вывели на передний план новое поколение бета-галактозидазы, особенно те, которые производятся с использованием микробных хозяев, таких как Komagataella phaffii (ранее Pichia pastoris). Эта статья посвящена значению этих разработок, уделяя особое внимание стратегиям производства, которые дают высокоактивные и устойчивые ферменты.

Традиционно бета-галактозидазы были неотъемлемой частью создания безлактозных молочных продуктов, решая распространенную проблему непереносимости лактозы. Однако некоторые коммерческие ферменты подвержены ингибированию D-галактозой, продуктом гидролиза лактозы, что может ограничивать их эффективность. Прорыв в этой области происходит благодаря рекомбинантному производству бета-галактозидазы из Paenibacillus wynnii (β-gal-Pw). Исследования показали, что этот конкретный фермент не только обладает высоким сродством к лактозе, но, что уникально, активируется даже D-галактозой. Эта характеристика делает его значительно более эффективным средством для гидролиза лактозы по сравнению со многими существующими коммерческими аналогами. Для производителей это означает более эффективные процессы и потенциально более качественные безлактозные продукты.

Путь к производству таких передовых ферментов включает в себя сложные методы ферментации. Исследования, изучающие рекомбинантное производство β-gal-Pw в Komagataella phaffii, выявили критические моменты. Первоначальные попытки были сосредоточены на секреции фермента, но были выявлены проблемы в секреторном пути дрожжей. Это привело к переходу на внутриклеточное производство, которое оказалось гораздо более успешным. Сравнивая различные промоторные системы, исследователи обнаружили, что индуцируемый метанолом промотор AOX1 при использовании в периодических биореакторах может достигать значительно более высокой объемной активности фермента по сравнению с конститутивным промотором GAP. Этот вывод имеет первостепенное значение для производства ферментов, поскольку он предоставляет четкий путь для эффективного масштабирования производства. Способность достигать таких высоких концентраций фермента является свидетельством силы оптимизации экспрессии генов в хорошо охарактеризованных системах хозяев, таких как Komagataella phaffii.

Помимо гидролиза лактозы, бета-галактозидазы также играют жизненно важную роль в синтезе галакто-олигосахаридов (ГОС). ГОС признаны пребиотиками, полезными для здоровья кишечника и все чаще включаемыми в детские смеси и функциональные продукты питания. Трансгалактозилирующая активность бета-галактозидазы позволяет преобразовывать лактозу в эти ценные соединения. Разработка высокоактивных, устойчивых бета-галактозидаз, таких как рекомбинантный β-gal-Pw, предлагает более экономичный и эффективный метод производства ГОС, далее расширяя их применение в секторах здравоохранения и питания. Для предприятий, стремящихся обеспечить надежные поставки высокопроизводительных ферментов, понимание этих производственных достижений является ключом к сохранению конкурентоспособности.

В NINGBO INNO PHARMCHEM CO.,LTD. мы стремимся к развитию ферментных технологий. Наш опыт в области ферментации и очистки позволяет нам поставлять высококачественную рекомбинантную бета-галактозидазу для ваших разнообразных промышленных нужд. Независимо от того, фокусируетесь ли вы на инновациях в молочных продуктах, разработке функциональных продуктов питания или исследовании новых ферментативных применений, партнерство с нами гарантирует доступ к передовым ферментным решениям. Узнайте, как наша приверженность качеству и инновациям может принести пользу вашим производственным процессам. По вопросам приобретения высококачественной бета-галактозидазы, пожалуйста, свяжитесь с нашим отделом продаж.