Bei der Proteintrennung per Elektrophorese ist die Auswahl der Pufferlösung entscheidend. Obwohl Glycin seit Langem Standard ist, bietet Tricin (CAS 5704-04-1) klare Vorteile – insbesondere bei der Auftrennung kleiner Proteine und Peptide. Dieser Beitrag zeigt den direkten Vergleich beider Systeme und macht deutlich, warum Tricin in vielen Laboratorien mittlerweile zur ersten Wahl für anspruchsvolle Anwendungen in Molekularbiologie und Biochemie avanciert ist.

Glycin-basierte Puffer dominierten lange Zeit die SDS-PAGE. Unterhalb von 20 kDa treten jedoch Schwächen zutage: Banden verschmieren, die Messgenauigkeit sinkt. Tricin durchbricht diese Grenzen. Mit seiner systematischen Rolle als sogenanntes Trailing-Ion verleiht es SDS-PAGE-Gelen eine deutlich höhere Auflösungsstärke. Kleine Proteine und Peptide erscheinen als scharfe, sauber abgetrennte Banden – ein Grund, weshalb Tricin-SDS-PAGE heute Routine in Forschungslabors ist, die mit höchster Präzisionsanalyse komplexe Fragestellungen lösen.

Der Leistungsunterschied basiert auf den Ioneneigenschaften von Tricin: Im typischen pH-Bereich von 7,4–8,8 trägt die Verbindung eine größere negative Ladung als Glycin. Das beschleunigt nicht nur die Migration, sondern minimiert unerwünschte Interaktionen mit den SDS-Protein-Komplexen. Die Folge: Präzise Auflösungskurven und reproduzierbare Ergebnisse in jedem Lauf. Forschende, die sich fragen, wofür Tricin in der Biochemie eingesetzt wird, finden vor allem eine Antwort: für höchste elektrophoretische Präzision.

Entscheidend zudem: nur hochreines Tricin garantiert wiederholbare Daten. Wer Tricin kaufen will, sollte auf zertifizierte Rohstoffqualität setzen. NINGBO INNO PHARMCHEM CO.,LTD. liefert Tricin CAS 5704-04-1 in Reinheitsgrad 99 % – eine Premium-Qualität, die selbst anspruchsvollste Analysen zuverlässig stützt. Die bewusste Entscheidung für Tricin statt Glycin ist daher eine strategische Wahl für alle Labore, die sich in der Proteinelektrophorese keine Kompromisse erlauben.