Die Proteomik – die ganzheitliche Erforschung von Proteinen – hat unser Verständnis biologischer Systeme revolutioniert. Ein zentraler Forschungsaspekt bleibt die Detailanalyse post-translationaler Modifikationen, die Proteinfunktion und zelluläre Lokalisation maßgeblich beeinflussen. Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH, ein strategisch geschütztes Tyrosinderivat, etabliert sich dabei zunehmend als Schlüsselbaustein: Es ermöglicht die gezielte Synthese von Peptiden, die reale Proteinmodifikationen nachbilden oder gezielt untersuchen.

Mit der CAS-Nr. 162502-65-0 ist Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH durch die Fmoc-Schutzgruppe und eine zusätzliche Äthoxy-Seitenkettenmodifikation charakterisiert. Letztere macht das Molekül besonders interessant für Studien zur Tyrosin-Phosphorylierung, einer fundamentalen Signalmodifikation. Obwohl die Verbindung selbst nicht phosphoryliert vorliegt, dient sie als ideales Hilfsmittel zur Herstellung synthetischer Peptide; diese fungieren wiederum als Referenzsubstanzen für Phosphorylierungsassays, Substrate für Kinasen oder Inhibitoren von Phosphatasen. Forscher verlassen sich daher darauf, Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH kaufen zu können, um Peptide mit hoher spezifischer Aktivität zu erzeugen.

Die Palette der Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH Anwendungen in der Proteomik ist breit: Ein integraler Einsatzzweck liegt in der Erzeugung massenspektrometrischer Standards. Diese Standards helfen, phosphorylierte Proteine in komplexen biologischen Proben zu identifizieren und zu quantifizieren. Gleichzeitig nutzen Arbeitsgruppen, die Protein-Tyrosin-Kinasen (PTKs) untersuchen, gezielt Peptide mit eingebautem Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH zur Messung von Enzymkinetiken oder inhibitorischen Wirkmechanismen. Dabei stellt ein klarer Überblick über den Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH Preis und die Verfügbarkeit bei verlässlichen Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH Lieferanten sicher, dass Projekte kontinuierlich voranschreiten.

Für reproduzierbare Ergebnisse ist die präzise chemische Struktur und eine hohe Reinheit unerlässlich – Verunreinigungen können zu Artefakten oder Fehlinterpretationen führen. Aus diesem Grund beziehen viele Labore das Reagenz ausschließlich von etablierten Herstellern wie NINGBO INNO PHARMCHEM CO.,LTD. Wer jederzeit Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH kaufen kann, profitiert von gleichbleibender Qualität und damit von verlässlichen Daten in sensiblen Analysen.

Darüber hinaus eignet sich die Äthoxy-Seitenkette als stabiler biomimetischer Baustein oder als Sonde für strukturelle Voraussetzungen von Protein-Ligand-Interaktionen. Die Fmoc-O-ethyl-D-tyrosine Verwendung gewinnt daher zunehmend an Bedeutung in der strukturellen Proteomik und der chemischen Biologie. Über die gezielte Integration dieses Rests lassen sich subtile Änderungen an Aminosäure-Seitenketten erfassen und deren Einfluss auf Proteinverhalten und Interaktionen quantifizieren – ein entscheidender Schritt zum tieferen Verständnis zellulärer Prozesse.

Zusammenfassend definiert Fmoc-D-Tyr(4-Et)-OH einen unverzichtbaren Werkzeugkasten für die moderne Proteomik. Die gezielte Beschaffung und der routinemäßige Einsatz dieses spezialisierten Aminosäure-Derivats eröffnen Forschern neue Möglichkeiten, komplexe Signalnetzwerke zu entschlüsseln und die Grenzen biomedizinischer Grundlagenforschung kontinuierlich zu verschieben.